Порівняльна характеристика рівнів структурної організації білків
РІВНІ ОРГАНІЗАЦІЇ |
ОСОБЛИВОСТІ БУДОВИ |
ТИПИ ЗВ’ЯЗКІВ |
РОЗМІРИ МОЛЕКУЛИ |
ПРИКЛАДИ |
Первинна структура |
Лінійний поліпептидний ланцюг з певною послідовністю амінокислотних залишків (найпростіший рівень) |
Пептидні зв’язки |
Молекули мають максимальні розміри |
Усі білки мають первинну структуру |
Вторинна структура |
Поліпептидний ланцюг скручений у спіраль (а-спіраль) або утворює складчасту структуру (бета-складчастий шар, бета-вигин) |
Пептидні, дисульфідні, водневі зв’язки |
Розміри молекул менші у 4 рази, ніж у вихідного поліпептидного ланцюга |
Колаген, кератин, фіброїн |
Третинна структура |
Ланцюг скручений в овальну (глобулярні білки) або видовжену структуру (фібрилярні білки) |
Пептидні, дисульфідні, водневі, іонні, Ван-дер-ваальсові зв’язки |
Зменшення розмірів у десятки разів, ніж у вихідного поліпептидного ланцюга |
Міоглобін, пепсин, трипсин, лізоцим, гістони |
Четвертинна структура |
Організація декількох поліпептидних ланцюгів (субодиниць) в єдину молекулу, до складу якої можуть входити небілкові компоненти |
Пептидні, дисульфідні, водневі, іонні зв’язки |
Зменшення розмірів у десятки разів, ніж у вихідного поліпептидного ланцюга |
Гемоглобін, кератини |