Що таке білки? Опишіть будову і функції
Білки – це біополімери, які:
- Переважають кількісно в клітинах
- Мономер – амінокислоти
- Білок характеризується постійним складом амінокислотних залишків і їх певною послідовністю.
- 20 амінокислот
- Кожна амінокислота складається з аміногрупи (лужні властивості) і карбоксильної групи (кислотні). Радикал в кожній амінокислоти різний.
- Основні амінокислоти – залишки, яких входять до складу білків.
- Незамінні амінокислоти в організмі людини не синтезуються і надходять із продуктів (їх синтезують рослини, гриби, бактерії).
- Повноцінні білки – ті, що містять усі незамінні амінокислоти.
- Незамінні амінокислоти: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.
- Незамінні амінокислоти у дітей: аргінін і гістидин.
- Напівзамінні амінокислоти: аргінін, тирозин, гістидин.
Рівні організації білків
| Рівень | Має вигляд (назва) | Тип зв’язку | Між якими атомами |
| I | Поліпептидного ланцюга | Пептидний (по природі ковалентний) | С-N |
| II | А- спіралі, або в-складки, радикали ззовні спіралі | Водневий | О-Н різних витків |
| III | Глобула з’єднання декількох спіралей | Йонний. Гідрофобний. Дисульфідний (цистеїн). Водневий | - |
| IV | Функціональна одиниця – це з’єднання декількох глобул | Вандер-ваальсові сили | - |
Поліпептиди – структури, які складаються з великої кількості амінокислотних залишків. Поліпептиди з високою молекулярною масою називають білками (понад 6000).
Класифікая по конформації
| Фібрилярні | Глобулярні |
| Видовжені, паралельно розташовані поліпептидні ланцюги, нерозчинні у воді, структурна функція (кератин – волосся людини і шерсть тварин) | Щільно скручені поліпептидні ланцюги, кулька, розчинні у воді та солоних розчинниках, гемоглобін, пепсин. |
Протеїни – прості білки, складаються лише з амінокислотних залишків, протеїди крім амінокислот містять ліпіди, вуглеводи, нуклеїнові кислоти.
Денатурація – руйнування всіх структур білка, крім первинної під впливом кислот, лугів, важких металів.
Ренатурація – відновлення початкового стану білкової молекули. Постійно відбувається часткова оборотна денатурація (рухова активність, передача сигналів).
Деструкція – процес порушення первинної структури білків, завжди необоротно. Кератин витримує низьку і високу температуру.
Функції білків
| Клас білків | Приклад |
| Ферменти | Рибонуклеаза Трипсин |
| Транспортні білки | Гемоглобін Альбумін сироватки Міоглобін В1-ліпопротеїн |
| Харчові білки | Гліадин (пшениця) Яєчний альбумін Казеїн (молоко) Ферітин |
| Скорочувальні та рухові білки | Актин Міозин Тубулін Дінеїн |
| Структурні білки | Кератин Фіброїн Колаген Еластин Протеоглікани |
| Захисні білки | Антитіла Фібриноген Тромбін Ботулічний токсин Дифтерійний токсин Зміїні отрути Рицин |
| Регуляторні білки | Інсулін Гормон росту Кортикотропін Репресори |
Властивості ферментів
- Забезпечують процеси біокаталізу.
- Складається з білкової і небілкової частини (катіони, аніони, похідні вітамінів).
- Білкова частина визначає специфічність, небілкова – активність.
- Фермент активний лише тоді, коли білкова частина з’єднується з небілковою.
- Фермент може містити декілька активних центрів.
- Прискорює реакції в 100-1000 разів.
- Виявляють свою активність лише за певної температури і рН.
- Ферментативні реакції відбуваються у декілька етапів.
- Фермент-субстратний комплекс нестійкий.
- В ході реакції ферменти не витрачаються.
- Деякі ферменти беруть участь у транспортуванні речовин крізь мембрани.
