Что такое белки? Опишите строение и функции
Белки — это биополимеры, которые:
- Преобладают количественно в клетках
- Мономер — аминокислоты
- Белок характеризуется постоянным составом аминокислотных остатков и их определенной последовательностью.
- 20 аминокислот
- Каждая аминокислота состоит из аминогруппы (щелочные свойства) и карбоксильной группы (кислотные). Радикал в каждой аминокислоте разный.
- Основные аминокислоты — остатки, которые входят в состав белков.
- Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются и поступают из продуктов (их синтезируют растения, грибы, бактерии).
- Полноценные белки — те, которые содержат все незаменимые аминокислоты.
- Незаменимые аминокислоты: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.
- Незаменимые аминокислоты у детей аргинин и гистидин.
- Полузаменимые аминокислоты: аргинин, тирозин, гистидин.
Уровни организации белков
| Уровень | Имеет вид (название) | Тип связи | Между какими атомами |
| I | Полипептидной цепи | Пептидный (по химической природе ковалентный) | С-N |
| II | А- спираль, или В-складки, радикалы вне спирали | Водородный | О-Н разных витков |
| III | Глобула — соединение нескольких спиралей | Ионный. Гидрофобный. Дисульфидный (цистеин). Водородный | - |
| IV | Функциональная единица — соединение нескольких глобул | Вандер-ваальсовы силы | - |
Полипептиды — структуры, состоящие из большого числа аминокислотных остатков. Полипептиды с высокой молекулярной массой называют белками (более 6000).
Класификая по конформации
| Фібрилярные | Глобулярные |
| Удлиненные, параллельно расположенные полипептидные цепи, нерастворимые в воде, структурная функция (кератин — волосы человека и шерсть животных) | Плотно скрученные полипептидные цепи, шарик, растворимые в воде и соленых растворителях, гемоглобин, пепсин. |
Протеины - простые белки, состоящие только из аминокислотных остатков, протеиды помимо аминокислот содержат липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты.
Денатурация - разрушение всех структур белка, кроме первичной под воздействием кислот, щелочей, тяжелых металлов.
Ренатурации - восстановление исходного состояния белковой молекулы. Постоянно происходит частичная оборотная денатурация (двигательная активность, передача сигналов).
Деструкция - процесс разрушения первичной структуры белков, всегда необратимо. Кератин выдерживает низкую и высокую температуру.
Функции белков
| Класс белков | Пример |
| Ферменты | Рибонуклеаза Трипсин |
| Транспортные блки | Гемоглобин Альбумин сыворотки Миоглобин В1-липопротеин |
| Пищевые белки | Глиадин (пшеница) Яичный альбумин Казеин (молоко) Ферритин |
| Сократительные и двигательные белки | Актин Миозин Тубулин Динеин |
| Структурные белки | Кератин Фиброин Коллаген Еластин Протеогликаны |
| Защитные | Антитела Фибриноген Тромбин Ботулиновый токсин Дифтерийний токсин Змеиные яды Рицин |
| Регуляторные белки | Інсулин Гормон роста Кортикотропин Репрессоры |
Свойства ферментов
- Обеспечивают процессы биокатализа
- Состоит из белковой и небелковой части (катионы, анионы, производные витаминов).
- Белковая часть определяет специфичность, небелковая — активность.
- Фермент активен лишь тогда, когда белковая часть соединяется с небелковой.
- Фермент может содержать несколько активных центров.
- Ускоряет реакции в 100-1000 раз.
- Проявляют свою активность только при определенной температуре и рН.
- Ферментативные реакции происходят в несколько этапов
- Фермент-субстратный комплекс неустойчив.
- В ходе реакции ферменты не расходуются.
- Некоторые ферменты принимают участие в транспортировке веществ через мембраны.
